1. Каталог >
  2. Jena Bioscience >
  3. Нуклеозиды, Нуклеотиды и их аналоги >
  4. Нуклеотиды >
  5. Нуклеотиды по применению >
  6. Белки / Ферменты >

Нуклеотиды сборки тубулина


Микротрубочки - это нековалентные спиральные полимеры, сформированные из глобулярного белка тубулина и действующие в клетке как "конвейерные ленты". Они передвигают везикулы, гранулы и органеллы (митохондрии, хромосомы и т.д.)

В процессе сборки микротрубочек in vitro гетеродимеры тубулина соединяются конец-в-конец, формируя протофиламенты (линейные ряды полимеризованного тубулина), которые соединяются боковыми частями, образуя микротрубочки. GTP должен быть связан как с α, так и с β субъединицами гетеродимера тубулина для связывания с другими гетеродимерами.

Когда молекула тубулина присоединяется к микротрубочке, GTP гидролизуется до GDP. Микротрубочки будут также нормально формироваться с присоединением негидролизуемых GTP-аналогов (наподобие GpCpp [GMPCPP]). Однако, в этом случае они не способны к деполимеризации. Таким образом, в норме роль гидролиза GTP - содействовать постоянному росту микротрубочек, поскольку они необходимы клетке.

В живой клетке микротрубочки существуют в состоянии особенного динамического равновесия с субъединицами тубулина, которое называют динамической нестабильностью. В каждой микротрубочке чередуются периоды полимеризации и деполимеризации, сводящиеся к быстрому обмену между субъединицами тубулина и полимерной микротрубочкой. Динамическая нестабильность отвечает потребностям клетки в отношении формирования и распределения микротрубочек.

Свойства нуклеотидов, задействованных в сборке тубулина

Нуклеотидный аналогСвойства
Нуклеотидный аналогСвойства
ITPвысоко продвигающий
8Br-GTPумеренно продвигающий
GTPстандарт реакционной способности для других аналогов
dGTPумеренно продвигающий
GpCpp (GMPCPP)
в последних публикациях [2] и [3]
умеренно продвигающий, полностью подавляет динамическую нестабильность - микротрубочки не деполимеризуются
mant-GTPнемного ингибирующий
caged-GpCpp (caged-GMPCPP)"caged" производная от GpCpp (GMPCPP) - блокировано фото-лабильной группой
XTPнемного ингибирующий
6-Methylthio-GTPумеренно продвигающий
6-Thio-GTP
в последних публикациях [3] и [4]
сильно ингибирующий

НазваниеКодЦена
L pack NU-1130L 41643.08 руб. 5 x 100 Units
S pack NU-1130S 14216.27 руб. 100 Units



НазваниеКодЦена
L pack NU-1106L 43726.35 руб. 5 x 150 Units
S pack NU-1106S 14928.31 руб. 150 Units



(8Br-GTP)
НазваниеКодЦена
L pack NU-118L 43726.35 руб. 5 x 50 Units
S pack NU-118S 14928.31 руб. 50 Units



НазваниеКодЦена
L pack NU-906L 41643.08 руб. 5 x 50 Units
S pack NU-906S 14216.27 руб. 50 Units



100 mM
НазваниеКодЦена
pack NU-1003 7547.98 руб. 1 ml
(100 µmol)



(GMPCPP)
НазваниеКодЦена
GpCpp, L pack NU-405L 43726.35 руб. 5 x 100 Units
GpCpp, S pack NU-405S 14928.31 руб. 100 Units



100 mM
НазваниеКодЦена
pack NU-1012 3475.93 руб. 1 ml
(100 µmol)



НазваниеКодЦена
L pack NU-1203L 41643.08 руб. 5 x 150 Units
S pack NU-1203S 14216.27 руб. 150 Units



НазваниеКодЦена
L pack NU-206L 42660.17 руб. 5 x 150 Units
S pack NU-206S 14564.15 руб. 150 Units



(NPE-caged-GMPCPP)
НазваниеКодЦена
NPE-caged-GpCpp, L pack NU-306L 43725.09 руб. 5 x 10 Units
NPE-caged-GpCpp, S pack NU-306S 14927.06 руб. 10 Units



Xanthosine-5'-triphosphate, Sodium salt
НазваниеКодЦена
XTP, 10 mg NU-935-10 по запросу 10 mg
XTP, 2 mg NU-935-2 по запросу 2 mg



Xanthosine-5'-triphosphate, Triethylammonium salt
НазваниеКодЦена
L pack NU-602L 43726.35 руб. 5 x 150 Units
S pack NU-602S 14928.31 руб. 150 Units




[1] Desai et al. (1997) Microtubule polymerization dynamics. Annu. Rev. Cell. Dev. Biol. 13:83.
[2] Cline et al. (2013) Paclitaxel-conjugated PAMAM dendrimers adversely affect microtubule structure through two independent modes of action. Biomacromolecules 14 (3):654.
[3] Okeyoshi et al. (2016) Milliscale Self-Integration of Megamolecule Biopolymers on a Drying Gas-Aqueous Liquid Crystalline Interface. Biomacromolecules 17 (6):2096.
[4] Xu et al. (2015) The synaptic recruitment of lipid rafts is dependent on CD19-PI3K module and cytoskeleton remodeling molecules. J. Leukoc. Biol. 98 (2):223.

[5] Läppchen et al. (2005) GTP Analogue Inhibits Polymerization and GTPase Activity of the Bacterial Protein FtsZ without Affecting Its Eukaryotic Homologue Tubulin. Biochemistry 44 (21):7879.
[6] Muraoka et al. (1999) Effects of Purinenucleotide Analogues on Microtubule Assembly. Cell Structure and Function 24:305.
[7] Hyman et al. (1992) Role of GTP Hydrolysis in Microtubule Dynamics: Information from a Slowly Hydrolyzable Analogue, GMPCPP. Mol. Biol. of the Cell 3:1155, and references therein.

Информация представлена исключительно в ознакомительных целях и ни при каких условиях не является публичной офертой